Thèmes de Recherche

La paroi cellulaire est une structure dynamique jouant un rôle important dans la croissance, la différenciation, et les interactions avec les pathogènes ou les facteurs abiotiques de l’environnement. La paroi est à la fois source et site de perception de signaux. Nos travaux ont pour objectif de contribuer à la compréhension du rôle des protéines pariétales dans les processus de développement. Ceci nécessite (i) l’identification de l’ensemble des protéines et des gènes correspondants, (ii) le suivi de la dynamique du protéome dans différentes conditions physiologiques, et (iii) la mise en oeuvre d’analyses fonctionnelles.

Quatre thèmes de recherche sont actuellement développés :

Protéomique de la paroi cellulaire végétale

Contact : Elisabeth JAMET

Longtemps décrite comme une enveloppe rigide autour des cellules végétales, la paroi cellulaire est maintenant considérée comme un compartiment dynamique impliqué dans de nombreux processus physiologiques tels que le développement, la signalisation ou la défense contre des stress biotiques ou abiotiques. Elle est constituée majoritairement de réseaux de polysaccharides (90% en masse) mais renferme aussi des protéines, formant un assemblage supramoléculaire complexe. Sa composition biochimique et l’agencement de ses constituants polysaccharidiques et protéiques varient tout au long de la vie de la cellule. Les protéines jouent des rôles clés dans le remaniement et la structuration de l’architecture pariétale, en modifiant les polysaccharides, générant des signaux ou en interagissant avec d’autres constituants de la paroi. Cependant, les connaissances actuelles sur les fonctions des protéines pariétales sont très incomplètes et l’enjeu des années à venir sera de décrypter plus finement leurs fonctions et de comprendre leurs interactions in muro.


Le protéome pariétal d’A. thaliana

Depuis le début des années 2000, l’équipe s’est illustrée par ses travaux en protéomique pariétale et tient maintenant une place de leader dans ce domaine. Elle a fortement contribué à l’analyse du protéome de paroi de la plante modèle Arabidopsis thaliana qui constitue le plus grand protéome pariétal décrit à ce jour. Différents matériels ont été analysés par l’équipe : suspensions cellulaires (Borderies et al. 2003), racines (Nguyen-Kim et al. 2016), rosettes (Boudart et al. 2005, Hervé et al. 2016), tiges (Duruflé et al. 2017), secrétome de plantules étiolées en milieu liquide (Charmont et al. 2005) ou encore hypocotyles de plantules étiolées (Feiz et al. 2006, Irshad et al. 2008). Des études de glycoprotéomique ont été réalisées sur ce dernier modèle, révélant l’importance des N-glycoprotéines dans les parois (Zhang et al. 2011). L’ensemble de ces données, complétées par des données de la littérature, porte à 935 le nombre de protéines pariétales d’A. thaliana identifiées à ce jour, soit environ la moitié des protéines pariétales attendues (Albenne et al. 2013, Nguyen-Kim et al. 2016, Hervé et al. 2016).

Les activités de protéomique se sont étendues à d’autres plantes, telles que Brachypodium distachyon et Saccharum officinarum. Le protéome pariétal de B. distachyon est à ce jour le mieux décrit parmi les monocotylédones avec 594 protéines identifiées (Douché et al. 2013, Francin-Allami et al. 2015, Francin-Allami et al. 2016). Les données de protéomique pariétale, obtenues par l’équipe ou par d’autres groupes, sont référencées dans la banque de données WallProtDB qui renferme à ce jour 3401 protéines issues de 12 espèces végétales  différentes (San Clemente et Jamet 2015). Cette base de données permet d’uniformiser les annotations et la classification des protéines en neuf groupes fonctionnels. Elle est référencée parmi les « OMICS tools« .

L’équipe a également créé d’autres outils bioinformatiques pour faciliter les analyses de protéomique :

  • ProtAnnDB permet de centraliser les données d’annotation structurale (prédiction de localisation sub-cellulaire) et fonctionnelle (prédiction de domaines fonctionnels) obtenues grâce à différents logiciels bioinformatiques disponibles en ligne (San Clemente et al. 2009). Cet outil permet d’annoter très rapidement les protéines identifiées grâce à la spectrométrie de masse. Il concerne actuellement 17 espèces végétales.
  • ProTerNyc permet de prédire la position de l’extrémité N-terminale des protéines secrétées et la présence de N-glycosylations à partir des données de spectrométrie de masse MALDI-TOF (Albenne et al. 2009).


Identification de N-glycopeptides de la peroxydase At3g32980 par MALDI-TOF MS

Nos travaux ont également permis la mise en évidence de modifications post-traductionnelles de protéines pariétales en conjugant différentes approches chromatographiques et l’exploitation des données de spectrométrie de masse (Canut et al. 2016). Nous avons ainsi localisé des acides aminés modifiés non encore décrits, des N– et des O-glycosylations et des sites de maturation (Albenne et al. 2009, Zhang et al. 2011, Hijazi et al. 2012).

L’ensemble de ces travaux a permis d’identifier des protéines d’intérêt dont l’étude fonctionnelle est en cours. Actuellement, les projets concernent des protéines de fonction inconnue (DUF642), des protéines riches en Pro/Hyp, des lectines et des protéines liées au métabolisme des lipides.

Relations structure-fonction de protéines ayant des domaines d’interaction avec des constituants pariétaux

Contact : Elisabeth JAMET

Parallèlement aux approches systématiques d’identification des protéines pariétales, l’équipe tire profit de son expertise en protéomique et en biochimie pour élucider la structure et la fonction de certaines protéines pariétales d’intérêt. Ces dernières années, un intérêt particulier a été porté aux protéines de la famille DUF642 et à la protéine AGP31 (ArabinoGalactan Protein 31) d’Arabidopsis thaliana, codée par At1g28290, qui ont été identifiées en abondance dans les parois des hypocotyles étiolés, dont les cellules subissent une élongation rapide et importante.

La famille des protéines à domaine DUF642 (Domain of Unknown Function 642, PF04862) comporte 10 membres chez A. thaliana et est bien représentée dans tous les protéomes pariétaux (WallProtDB). Ces protéines sont constituées d’un peptide signal en N-terminal et de deux sous-domaines présentant des acides aminés conservés entre eux et structurés en feuillets béta. Certains membres de la famille possèdent une ancre GPI. Ces protéines ont été trouvées dans tous les génomes de spermatophytes analysés (Vasquez-Lobo, Roujol et al. 2012). Nous avons montré que l’une d’entre elle (At3g08030) interagit avec la cellulose in vitro (Vasquez-Lobo, Roujol et al. 2012).

AGP31 comporte un peptide signal en N-terminal, un domaine AGP, une région riche en His, un domaine central riche en Pro ainsi qu’un domaine C-terminal appelé PAC (PRP-AGP-containing Cys). Cette organisation multi-domaines est unique chez A. thaliana et fait d’AGP31 un excellent candidat pour une étude structurale et fonctionnelle.

La combinaison de différents approches de spectrométrie de masse et de biochimie ont permis de révéler la présence de résidus hydroxyproline (Hyp) et de O-glycanes riches en galactose et arabinose au niveau du domaine riche en Pro (Hijazi et al. 2012). AGP31 a été trouvée sous plusieurs glycoformes différant par le type et la taille des O-glycanes et/ou la longueur de la chaîne polypeptidique. En particulier, le domaine AGP peut porter des chaînes d’arabinogalaactanes (AG) et le domaine riche en Pro des O-glycanes dont la structure reste à élucider. Par ailleurs, des tests in vitro ont montré des interactions entre le domaine PAC d’AGP31 et des galactanes rencontrés sur le rhamnogalacturonane de type I (RG I) des pectines (Hijazi et al. 2014). Il a également été montré qu’AGP31 pouvait interagir avec elle-même, probablement via les O-glycanes de son domaine riche en Pro. Enfin, une remarquable affinité entre les O-glycanes du domaine riche en Pro et une lectine de cacahuète (PNA, PeaNut Agglutinin) a été mise en évidence, indiquant de possibles interactions avec des lectines pariétales.

L’ensemble des données obtenues a permis de proposer un modèle d’interactions non covalentes plaçant AGP31 au cœur d’un assemblage supramoléculaire complexe, suggérant un rôle structural pour cette protéine atypique. Ces résultats apportent des éléments nouveaux sur l’architecture de la paroi et met en lumière le rôle central des O-glycoprotéines dans son organisation (Hijazi et al. 2014).

Récepteurs lectine-kinases et Perception de modifications de l’intégrité pariétale

Contact : Hervé CANUT

Notre équipe s’intéresse à la communication entre les parois et le cytoplasme des cellules des plantes. Il s’agit de contribuer à la compréhension des fonctions des lectines chez la plante modèle Arabidopsis thaliana.

Les lectines sont des protéines présentes dans tous le règne vivant. Elles sont capables de se lier à des mono ou des oligosaccharides de manière réversible et de décoder l’information contenue dans ces structures complexes. Ces molécules, pour la plupart originaire des plantes, trouvent de multiples applications en sciences biologiques et en médecine. depuis l’application initiale pour le typage sanguin, des découvertes récentes ont permis de montrer leur rôle, souvent bénéfique, sur le développement des tumeurs et en thérapie anti-cancéreuse. De même, les lectines sont fondamentales pour la vie des plantes et jouent des rôles importants dans la communication inter-cellulaire, le développement et les stratégies naturelles de défense.

Les parois cellulaires végétales sont des structures complexes contenant de la cellulose, des hémicelluloses, des pectines et des protéines secrétées par les cellules, créant ainsi une structure rigide et continue dans les tissus des plantes. Ces parois sont dynamiques et sources de signaux chimiques ou mécaniques. Chez A. thaliana, les lectines sont présentes dans les parois, à la fois sous forme de protéines solubles faiblement liées aux parois (Lec), et sous forme chimérique localisées à la membrane plasmique : il s’agit alors de domaines extracelllulaires de lectine récepteurs kinases (LecRK) (Bellande et al. 2017).

Nous avons montré que, chez A. thaliana, les contacts membrane plasmique-parois [1-flèche blanche] sont établis par des interactions protéine-protéine impliquant la reconnaissance du motif Arg-Gly-Asp (RGD). LecRK-I.9 (At5g60300) est l’un des candidats pour être un lien entre membrane plasmique et paroi (Gouget et al. 2006). Il appartient à la famille des lectines de type légumineuse [2]. Des résultats récents ont montré que la résistance à Pseudomonas syringae pv tomate (Pst), une bactérie pathogène et à Phytophthora infestans, est affectée chez un mutant lecrk-I.9 (Bouwmeester et al. 2011, Balagué et al. 2016).

Par ailleurs, notre analyse du protéome pariétal de cellules en élongation à montré la présence de plusieurs lectines (Irshad et al. 2008). des analyses phylogéniques ont montré que les protéines de type Lec et LecRK sont très proches et forment un cluster dans les arbres phylogéniques (Bellande et al. 2017). Enfin, des constructions « promoteur LecRK-I.9-GUS » ont montré que l’activité du promoteur de LecRK-I.9 est maximale dans les apex des racines principales et qu’elle est absente des primordia racinaires [3].

Le but de ce projet est de comprendre le rôle des protéines Lec/LecRK chez A. thaliana. Une combinaison d’approches de biochimie et de génomique fonctionnelle sera mise en œuvre pour identifier des ligands extracellulaires de ces protéines et élucider leur rôle. Nous supposons que les Lec/LecRK sont impliquées dans la détection de pathogènes, mais aussi dans l’assemblage et le remodelage des polysaccharides pariétaux. En particulier, les Lec/LecRK pourraient agir comme des senseurs de l’intégrité pariétale.

ANR : WALLARRAY (2009)

ANR : WALLARRAY2 (2011-2014)

Collaboration :

Francine GOVERS : Laboratory of Phytopathology, Wageningen University, Wageningen, Pays Bas.

Analyse fonctionnelle de CIII peroxydases pariétales au cours du développement chez Arabidopsis thaliana

Contact : Christophe DUNAND et Philippe RANOCHA (Equipe Peroxydases : évolution et expression)
Vincent Burlat (Equipe Protéines pariétales et Développement)

Contexte
Les 73 CIII Peroxydases d’Arabidopsis thaliana présentent des profils d’expression spécifiques et une prédiction de localisation subcellulaire pariétale ou vacuolaire en fonction de l’absence ou la présence d’un motif C-terminal d’adressage vacuolaire (Francoz et al. 2014). Des études récentes tendent à montrer que la localisation fine de peroxydases individuelles doit conduire à la rencontre spécifique « enzyme-substrat » permettant une action contrôlée au niveau de micro-domaines pariétaux. Cette action peut ensuite conceptuellement impliquer un rôle de relâchement pariétal ou de renforcement pariétal.

Dans le cadre d’un projet transversal impliquant les équipes « Peroxydases : évolution et expression » et « Protéines pariétales et Développement », nous étudions actuellement plus particulièrement le rôle de CIII peroxydases – principalement pariétales – au cours de deux processus développementaux conduisant à la formation de la graine et à sa germination. La sélection des candidats d’intérêt est basée sur une pre-sélection à travers l’analyse de données transcriptomiques et sur une sélection fine par hybridation d’ARN in situ systématique (Francoz et al. 2016). L’analyse fonctionnelle des candidats retenus présentant un profil d’expression spécifique est principalement menée par génétique inverse avec un intérêt important pour la localisation fine des protéines candidates et pour l’étude de microphénotypes.

Objectifs
Contrôle de la dynamique pariétale des cellules sécrétrices de mucilage (MSC) de la graine

Au cours de l’embryogénèse les 5 couches cellulaires formant les téguments de la graine se spécialisent, la couche épidermique la plus externe présentant une dynamique pariétale remarquable. En effet, outre la paroi primaire principale, ces cellules synthétisent une paroi interne (columelle) en forme de volcan et produisent un abondant mucilage polysaccharidique comprimé entre la paroi primaire tangentielle externe et la columelle. Le rôle de ce mucilage ne se révèle que lors de l’imbibition de la graine plusieurs semaines à plusieurs années après la fin de la dessiccation de la graine. En effet, des renforcements ou relâchements localisés des différentes parois préalablement programmées lors de l’embryogénèse conduisent à une rupture polarisée de la paroi externe sous la pression du mucilage réhydraté. Une matrice pluristratifiée de mucilage entoure ainsi la graine favorisant le processus de germination. Nous recherchons actuellement la fonction, les modes de régulation et les cibles de plusieurs CIII Prx au cours de ce processus.

Contrôle de la rupture de l’endosperme micropylaire au cours de la germination

La germination est contrôlée par des facteurs externes comme la température, l’eau et la lumière et par l’équilibre hormonal. Deux étapes majeures de la germination sont la rupture des téguments de la graine puis la rupture de l’endosperme micropylaire permettant l’émergence de la radicule. Récemment, le rôle de messager secondaire des espèces réactives de l’oxygène (ROS) a été démontré au cours de ce processus (Lariguet et al. 2013). Nous avons montré que les ROS sont libérés avant la rupture de l’endosperme micropylaire, que la production de ROS est nécessaire à la germination, et que les CIII Prx pourraient être impliquées dans la régulation spatio-temporelle de la production de ROS au cours de ce processus. Nous étudions actuellement plus particulièrement plusieurs candidats CIII Prx pouvant être impliqués dans le contrôle de la rupture de l’endosperme micropylaire.

L’équipe Protéines pariétales et Développement a organisé :

  • Les Journées du Réseau Français des Parois en 2008. 
  • La Journée annuelle du Protéome Vert en 2011. 
  • L’Ecole d’Été mixOmics dans le cadre du COST FA1306 The quest for tolerant varieties : phenotyping at plant and cellular level en 2016. 

Elisabeth JAMET a été co-éditeur invité avec Els VAN DAMME, Nausicaa LANNOO et Cécile ALBENNE d’un e-book portant sur Plant Glycobiology – A sweet world of lectins, glycoproteins, glycolipids and glycans dans le cadre des Research Topics de Frontiers in Plant Science (2015) et co-éditeur invité d’un numéro spécial de Proteomes intitulé Plant Proteomics 2017 avec Véronique SANTONI.

E JAMET est également co-éditeur invité avec Christophe DUNAND du Numéro Spécial de International Journal of Molecular Sciences (IJMS) intitulé Plant Cell wall Proteins and Development et co-éditeur invité avec Christophe DUNAND et Zoë POPPER d’un Special Topic de Frontiers in Plant Science portant sur Co-evolution of plant cell wall polymers. Ces deux numéros spéciaux sont actuellement ouverts pour la soumission de manuscrits.

Hervé CANUT est éditeur invité avec Francine GOVERS du Numéro Spécial de International Journal of Molecular Sciences (IJMS) intitulé Plant Lectins and Lectin Receptor Kinases.

Publications

2018

Calderan-Rodrigues MJ, Fonseca JG, San Clemente H, Labate CA, Jamet E (2018) Glycoside hydrolases in plant cell wall proteomes: predicting functions that could be relevant for improving biomass transformation processes. Advances in Biofuels and Bioenergy (M Nageshwara-Rao and J Soneji eds), InTechOpen access Publisher, Croatia, pp 165-182 (lire)

Cherkaoui M, Geairon A, Lollier V, San Clemente H, Larré C, Rogniaux H, Jamet E, Guillon F, Francin-Allami M. (2018) Cell wall proteome investigation of bread wheat (Triticum aestivum) developing grain in endosperm and outer layers. Proteomics (sous presse) (lire)

Fonseca JG, Calderan-Rodrigues MJ, de Moraes FE, Cataldi TR, Jamet E, Labate CA (2018) Cell wall proteome of sugarcane young and mature leaves and stems. Proteomics 18: 1700129 (lire)

Francoz E, Ranocha P, Le Ru A, Martinez Y, Fourquaux I, Jauneau A, Dunand C, Burlat (2018) Pectin demethylesterification generates platforms that anchor peroxidases to remodel
plant cell wall domains. Dev Cell (sous presse)

Jacq A, Burlat V, Jamet E (2018) Plant cell wall proteomics as a strategy to reveal candidate proteins involved in extracellular lipid metabolism. Curr Protein Pept Sci 19: 190-199 (lire)

Jamet E, Santoni V (2018) Editorial for Special Issue: 2017 Plant Proteomics. Proteomes 6: 28 (lire)

Roujol D, Hoffmann L, San Clemente H, Ritzenthaler C, Burlat V, Jamet E (2018) Plant cell wall proteomes : bioinformatics and cell biology tools to assess the bona fide cell wall localization of proteins. Methods Mol Biol (sous presse)

2017

Badruna L, Burlat V, Montanier C (2017) CBMs as probes to explore plant cell wall heterogeneity using immunocytochemistry. Methods Mol Biol 1588 : 181-197 (lire)

Balagué C, Gouget A, Bouchez O, Souriac C, Haget N, Boutet-Mercey S, Govers F, Roby D, Canut H (2016) The Arabidopsis thaliana lectin receptor kinase LecRK-I.9 is required for full resistance to Pseudomonas syringae and affects jasmonate signalling. Mol Plant Pathol 18 : 937-948 (lire)

Bellande K, Bono JJ, Savelli B, Jamet E, Canut H (2017) Plant lectins and lectin receptor-like kinases : How do they sense the outside ? Int J Mol Sci 18 : 1164 (lire)

Calderan-Rodrigues MJ, Fonseca JG, Labate CA, Jamet E (2017) Cell wall proteomics as a means to identify target genes to improve second generation biofuel production. In Frontiers in Bioenergy and Biofuels (E Jacob-Lopes and L Queiroz Zepka ed), InTechOpen access Publisher, Croatia, pp 5-24 (lire)

Canut H, Albenne C, Jamet E (2017) Isolation of the cell wall. Methods Mol Biol 1511 : 171-185 (lire)

Cosio C, Ranocha P, Francoz E, Burlat V, Zheng Y, Perry SE, Ripoll JJ, Yanofsky M, Dunand C (2017) The class III peroxidase PRX17 is a direct target of the MADS-box transcription factor AGAMOUS-LIKE15 (AGL15) and participates in lignified tissue formation. New Phytol 213 : 250-263 (lire)

Duruflé H, Hervé V, Balliau T, Zivy M, Dunand C, Jamet E (2017) Proline hydroxylation in cell wall proteins : is it yet possible to define rules ? Front Plant Sci 8: 1802 (lire)

Duruflé H, Hervé V, Ranocha P, Balliau T, Zivy M, Chourré J, San Clemente, H, Burlat V, Albenne C, Déjean S, Jamet E, Dunand C (2017) Cell wall modifications of two Arabidopsis thaliana ecotypes, Col and Sha, in response to sub-optimal growth conditions : an integrative study. Plant Sci 263 : 183-193 (lire)

Duruflé H, San Clemente H, Balliau T, Zivy M, Dunand C, Jamet E (2017) Cell wall proteome analysis of Arabidopsis thaliana mature stems. Proteomics 17, 8, 1600449 (lire)

Jacq A, Pernot C, Martinez Y, Domergue F, Payré B, Jamet E, Burlat V, Pacquit V (2017) The Arabidopsis Lipid Transfer Protein 2 (AtLTP2) is involved in cuticle-cell wall interface integrity and in etiolated hypocotyl permeability. Front Plant Sci 8 : 263 (lire)

Jamet E (2017) Plant cell wall proteomics : An assessment twenty years after launching. Bioinform. Proteomics Open Access J 1: 000107 (lire)

Regente M, Pinedo M, San Clemente H, Balliau T, Jamet E, de la Canal L (2017) Plant extracellular vesicles are incorporated by cells of a fungal pathogen and inhibit its growth. J Exp Bot 20: 5485-5496 (lire)

Sibout R, Proost S, Hansen B, Vaid N, Giorgi F, Ho-Yue-Kuang S, Legée F, Cezart L, Bouchabké-Coussa O, Soulhat C, Provart N, Pasha A, Le Bris P, Roujol D, Höfte H, Jamet E, Lapierre C, Persson S, Mutwil M (2017) Expression atlas and comparative co-expression network analyses reveal important genes involved in the formation of lignified cell wall in Brachypodium distachyon. New Phytol 215 : 1009-1025 (lire)

2016

Calderan-Rodrigues MJ, Jamet E, Douché T, Rodrigues Bonassi MB, Regiani Cataldi T, Fonseca Guimarães J, San Clemente H, Pont-Lezica R, Labate CA (2016) Cell wall proteome of sugarcane stems : comparison of a destructive and a non-destructive extraction method showed differences in glycoside hydrolases and peroxidases. BMC Plant Biol 16 : 14 (lire)

Canut H, Albenne C, Jamet E (2016) Post-translational modifications of plant cell wall proteins and peptides : A survey from a proteomics point of view. Biochim Biophys Acta 1864 : 983-990 (lire)

Francin-Allami M, Lollier V, Pavlovic M, San Clemente H, Rogniaux H, Jamet E, Guillon F, Larré C (2016) Understanding the remodelling of cell walls during Brachypodium distachyon grain development through a sub-cellular quantitative proteomic approach. Proteomes 4 : 21 (lire)

Francoz E, Ranocha P, Pernot C, Le Ru, A, Pacquit V, Dunand C, Burlat V (2016) Complementarity of medium-throughput in situ RNA hybridization and tissue-specific transcriptomics : case study of Arabidopsis seed development kinetics. Sci Rep 6:24644 (lire)

Hervé V, Duruflé H, San Clemente H, Albenne C, Balliau T, Zivy M, Dunand C, Jamet E (2016) An enlarged cell wall proteome of Arabidopsis thaliana rosettes. Proteomics 16 : 3183-3187 (lire)

Nguyen-Kim H, San Clemente H, Balliau T, Zivy M, Dunand C, Albenne C, Jamet E (2016) Arabidopsis thaliana root cell wall proteomics : increasing the proteome coverage using a combinatorial peptide ligand library and description of unexpected Hyp in peroxidase amino acid sequences. Proteomics 16 : 491-503 (lire)

2015

Dupoiron S, Zischek C, Ligat L, Carbonne J, Boulanger A, Dugé de Bernonville T, Lautier M, Rival P, Arlat M, Jamet E, Lauber E, Albenne C (2015) The N-glycan cluster from Xanthomonas campestris pv. campestris : a toolbox for sequential plant N-glycan processing. J Biol Chem 290 : 6022-6036 (lire)

Francin-Allami M, Merah K, Albenne C, Rogniaux H, Pavlovic M, Lollier V, Sibout R, Guillon F, Jamet E, Larré C (2015) Cell wall proteomics of Brachypodium distachyon grains : A focus on cell wall remodeling proteins. Proteomics 15 : 2296-2306 (lire)

Francoz E, Ranocha P, Burlat V, Dunand C (2015) Arabidopsis seed mucilage 1 secretory cells : Regulation and dynamics. Trends Plant Sci 20 : 515-524 (lire)

Francoz E, Ranocha P, Nguyen-Kim H, Jamet E, Burlat V, Dunand C (2015) Roles of cell wall peroxidases in plant development. Phytochemistry 112 : 15-21 (lire)

Pont-Lezica RF (2015) Localizing proteins by tissue printing. Methods Mol Biol 1312 : 93-104 (lire)

San Clemente H, Jamet E (2015) WallProtDB, a database resource for plant cell wall proteomics. Plant Methods 11 : 2 (lire)

Sénéchal F, L’Enfant M, Domon JM, Rosiau E, Crépeau MJ, Surcouf O, Esquivel-Rodriguez J, Marcelo P, Mareck A, Guérineau F, Hyung-Rae K, Mravec J, Bonnin E, Jamet E, Kihara D, Lerouge P, Ralet MC, Pelloux J, Rayon C (2015) Tuning of pectin methylesterification : PECTIN METHYLESTERASE INHIBITOR 7 modulates the processive activity of co-expressed PECTIN MEHYLESTERASE 3 in a pH-dependent manner. J Biol Chem 290 : 23320-23335 (lire)

2014

Albenne C, Canut H, Hoffmann L, Jamet E (2014) Plant cell wall proteins : a large body of data, but what about runaways ? Proteomes 2 : 224-242 (lire)

Calderan-Rodrigues MJ, Jamet E, Calderan Rodrigues Bonassi MB, Guidetti-Gonzalez S, Carmanhanis Begossi A, Vaz Setem L, Franceschini LM, Guimarães Fonseca J, Labate CA (2014) Cell wall proteomics of sugarcane cell suspension cultures. Proteomics 14 : 738-749 (lire)

Dugé de Bernonville T, Albenne C, Arlat M, Hoffmann L, Lauber E, Jamet E (2014) Xylem sap proteomics. Methods Mol Biol 1072 : 391-405 (lire)

Hijazi M, Roujol D, Nguyen-Kim H, del Rocio Cisneros Castillo L, Saland E, Jamet E, Albenne C (2014) Arabinogalactan protein 31 (AGP31), a putative network-forming protein in Arabidopsis thaliana cell walls ? Ann Bot 114 : 1087-1097 (lire)

Hijazi M, Velasquez MS, Jamet E, Estevez JM, Albenne C (2014) An update on post-translational modifications of hydroxyproline-rich glycoproteins : Towards a model highlighting their contribution to plant cell wall architecture. Front Plant Sci 5 : 395 (lire)

Lannoo N, Van Damme EJM, Albenne C, Jamet E (2014) Plant Glycobiology – a diverse world of lectins, glycoproteins, glycolipids and glycans. Front Plant Sci 5 : 604 (lire). Accès e-book.

Ranocha P, Francoz E, Burlat V, Dunand C (2014) Expression of PRX36, PMEI6 and SBT1.7 is controlled by complex transcription factor regulatory networks for proper seed coat mucilage extrusion. Plant Signal Behav Plant Signal Behav 9 : e977734 (lire)

2013

Albenne C, Canut H, Jamet E (2013) Plant cell wall proteomics : the leadership of Arabidopsis thaliana. Front Plant Sci 4 : 111 (lire)

Douché T, San Clemente H, Burlat V, Roujol D, Valot B, Zivy M, Pont-Lezica R, Jamet E (2013) Brachypodium distachyon as a model plant towards improved biofuel crops : Search for secreted proteins involved in biogenesis and disassembly of cell wall polymers. Proteomics 13 : 2438-2454 (lire)

Mallèvre F, Roget A, Kervella Y, Ropartz D, Ralet M-C, Canut H, Minon T, Livache T (2013) Microwave heating for the rapid generation of glycosylhydrazides. Bioconjugate Chem 24 : 1264-1269 (lire)

Simkin AJ, Miettinen K, Claudel P, Burlat V, Guirimand G, Courdavault V, Papon N, Meyer S, Godet S, St-Pierre B, Giglioli-Guivarc’h N, Fischer MJ, Memelink J, Clastre M (2013) Characterization of the plastidial geraniol synthase from Madagascar periwinkle which initiates the monoterpenoid branch of the alkaloid pathway in internal phloem associated parenchyma. Phytochemistry 85:36-43

2012

Geu-Flores F, Sherden NH, Courdavault V, Burlat V, Glenn WS, Wu C, Nims E, Cui Y, O’Connor SE (2012) An alternative route to cyclic terpenes by reductive cyclization in iridoid biosynthesis. Nature 492:138-142

Guirimand G, Guihur A, Phillips M, Oudin A, Glévarec G, Mahroug S, Melin C, Papon N, Clastre M, Giglioli-Guivarc’h N, St-Pierre B, Rodríguez-Concepción M, Burlat V, Courdavault V (2012) Triple subcellular targeting of isopentenyl diphosphate isomerases encoded by a single gene. Plant Signal Behav 7 : 1495-1497

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Guirimand G, Simkin AJ, Papon N, Besseau S, Burlat V, St-Pierre B, Giglioli-Guivarc’h N, Clastre M, Courdavault V (2012) Cycloheximide as a tool to investigate protein import in peroxisomes : a case study of the subcellular localization of isoprenoid biosynthetic enzymes. J Plant Physiol 169 : 825-829

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Thèses

Adélaïde Jacq (2013-2016) Université Paul Sabatier, Toulouse 3. Caractérisation fonctionnelle d’AtLTP2, une protéine de transfert de lipides impliquée dans le contrôle de l’intégrité de la cuticule chez Arabidopsis thaliana. (lire)

Edith Francoz (2012-2015) Université Paul Sabatier, Toulouse 3. Rôle de la famille multigénique des peroxydases pariétales de classe III dans le développement et la dynamique des parois cellulaires végétales. (lire)

Prix de thèse Henri Gaussen de l’Académie des Sciences Inscriptions et Belles lettres de Toulouse (2016) (lire)

Huan Nguyen-Kim (2011-2015) Université Paul Sabatier, Toulouse 3. Recherche de la fonction de protéines riches en hydroxyproline dans les parois végétales. (lire)

May Hijazi (2011) Université Paul Sabatier, Toulouse 3. Caractérisation structurale et fonctionnelle d’AGP31, une glycoprotéine atypique de la paroi chez Arabidopsis thaliana. (lire)

Muhammad Irshad (2008) Université Paul Sabatier, Toulouse 3. Dynamique des protéines pariétales au cours de l’élongation cellulaire dans des hypocotyles étiolés d’Arabidopsis thaliana : approches protéomique et transcriptomique. (lire)

Anne Gouget (2006) Université Paul Sabatier, Toulouse 3. Etude fonctionnelle d’un récepteur lectine kinase (LecRK79), potentiel partenaire dans les contacts paroi-plasmalemme chez Arabidopsis thaliana.

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