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Relations structure-fonction de protéines ayant des domaines d’interaction avec des constituants pariétaux

Contacts  : mail to Elisabeth JAMET

Parallèlement aux approches systématiques d’identification des protéines pariétales, l’équipe tire profit de son expertise en protéomique et en biochimie pour élucider la structure et la fonction de certaines protéines pariétales d’intérêt. Ces dernières années, un intérêt particulier a été porté aux protéines de la famille DUF642 et à la protéine AGP31 (ArabinoGalactan Protein 31) d’Arabidopsis thaliana, codée par At1g28290, qui ont été identifiées en abondance dans les parois des hypocotyles étiolés, dont les cellules subissent une élongation rapide et importante.

La famille des protéines à domaine DUF642 (Domain of Unknown Function 642, PF04862, http://pfam.xfam.org/family/PF04862) comporte 10 membres chez A. thaliana et est bien représentée dans tous les protéomes pariétaux (WallProtDB). Ces protéines sont constituées d’un peptide signal en N-terminal et de deux sous-domaines présentant des acides aminés conservés entre eux et structurés en feuillets béta. Certains membres de la famille possèdent une ancre GPI. Ces protéines ont été trouvées dans tous les génomes de spermatophytes analysés (Vasquez-Lobo, Roujol et al. 2012). Nous avons montré que l’une d’entre elle (At3g08030) interagit avec la cellulose in vitro (Vasquez-Lobo, Roujol et al. 2012).

AGP31 comporte un peptide signal en N-terminal, un domaine AGP, une région riche en His, un domaine central riche en Pro ainsi qu’un domaine C-terminal appelé PAC (PRP-AGP-containing Cys). Cette organisation multi-domaines est unique chez A. thaliana et fait d’AGP31 un excellent candidat pour une étude structurale et fonctionnelle.

La combinaison de différents approches de spectrométrie de masse et de biochimie ont permis de révéler la présence de résidus hydroxyproline (Hyp) et de O-glycanes riches en galactose et arabinose au niveau du domaine riche en Pro (Hijazi et al. 2012). AGP31 a été trouvée sous plusieurs glycoformes différant par le type et la taille des O-glycanes et/ou la longueur de la chaîne polypeptidique. En particulier, le domaine AGP peut porter des chaînes d’arabinogalaactanes (AG) et le domaine riche en Pro des O-glycanes dont la structure reste à élucider. Par ailleurs, des tests in vitro ont montré des interactions entre le domaine PAC d’AGP31 et des galactanes rencontrés sur le rhamnogalacturonane de type I (RG I) des pectines (Hijazi et al. 2014). Il a également été montré qu’AGP31 pouvait interagir avec elle-même, probablement via les O-glycanes de son domaine riche en Pro. Enfin, une remarquable affinité entre les O-glycanes du domaine riche en Pro et une lectine de cacahuète (PNA, PeaNut Agglutinin) a été mise en évidence, indiquant de possibles interactions avec des lectines pariétales.


L’ensemble des données obtenues a permis de proposer un modèle d’interactions non covalentes plaçant AGP31 au cœur d’un assemblage supramoléculaire complexe, suggérant un rôle structural pour cette protéine atypique. Ces résultats apportent des éléments nouveaux sur l’architecture de la paroi et met en lumière le rôle central des O-glycoprotéines dans son organisation (Hijazi et al. 2014).