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Récepteurs lectine-kinases et Perception de modifications de l’intégrité pariétale

Contact  : mail to Hervé CANUT

Notre équipe s’intéresse à la communication entre les parois et le cytoplasme des cellules des plantes. Il s’agit de contribuer à la compréhension des fonctions des lectines chez la plante modèle Arabidopsis thaliana.

Les lectines sont des protéines présentes dans tous le règne vivant. Elles sont capables de se lier à des mono ou des oligosaccharides de manière réversible et de décoder l’information contenue dans ces structures complexes. Ces molécules, pour la plupart originaire des plantes, trouvent de multiples applications en sciences biologiques et en médecine. depuis l’application initiale pour le typage sanguin, des découvertes récentes ont permis de montrer leur rôle, souvent bénéfique, sur le développement des tumeurs et en thérapie anti-cancéreuse. De même, les lectines sont fondamentales pour la vie des plantes et jouent des rôles importants dans la communication inter-cellulaire, le développement et les stratégies naturelles de défense.

Les parois cellulaires végétales sont des structures complexes contenant de la cellulose, des hémicelluloses, des pectines et des protéines secrétées par les cellules, créant ainsi une structure rigide et continue dans les tissus des plantes. Ces parois sont dynamiques et sources de signaux chimiques ou mécaniques. Chez A. thaliana, les lectines sont présentes dans les parois, à la fois sous forme de protéines solubles faiblement liées aux parois (Lec), et sous forme chimérique localisées à la membrane plasmique : il s’agit alors de domaines extracelllulaires de lectine récepteurs kinases (LecRK).

Nous avons montré que, chez A. thaliana, les contacts membrane plasmique-parois [1-flèche blanche] sont établis par des interactions protéine-protéine impliquant la reconnaissance du motif Arg-Gly-Asp (RGD). LecRK-I.9 (At5g60300) est l’un des candidats pour être un lien entre membrane plasmique et paroi. Il appartient à la famille des lectines de type légumineuse [2]. des résultats récents ont montré que la résistance à Pseudomonas syringae pv tomate (Pst), une bactérie pathogène et à Phytophthora infestans, est affectée chez un mutant lecrk-I.9 (Bouwmeester et al. 2011, Balagué et al. 2016).



Par ailleurs, notre analyse du protéome pariétal de cellules en élongation à montré la présence de plusieurs lectines (Irshad et al. 2008). des analyses phylogéniques ont montré que les protéines de type Lec et LecRK sont très proches et forment un cluster dans les arbres phylogéniques. Enfin, des constructions "promoteur lecRK-I.9-GUS" ont montré que l’activité du promoteur de LecRK-I.9 est maximale dans les apex des racines principales et qu’elle est absente des primordia racinaires [3].

Le but de ce projet est de comprendre le rôle des protéines Lec/LecRK chez A. thaliana. Une combinaison d’approches de biochimie et de génomique fonctionnelle sera mise en œuvre pour identifier des ligands extracellulaires de ces protéines et élucider leur rôle. Nous supposons que les Lec/LecRK sont impliquées dans la détection de pathogènes, mais aussi dans l’assemblage et le remodelage des polysaccharides pariétaux. En particulier, les Lec/LecRK pourraient agir comme des senseurs de l’intégrité pariétale.

ANR : WALLARRAY (2009)
ANR : WALLARRAY2 (2011-2014)

Collaborations :
Francine GOVERS : Laboratory of Phytopathology, Wageningen University, Wageningen, Pays Bas.
Claudine BALAGUE, Dominique ROBY : LIPM, Auzeville, France.