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Accueil du site > Equipes de recherche > Protéines pariétales et Développement > Thèmes de recherche > Protéomique de la paroi cellulaire végétale

Protéomique de la paroi cellulaire végétale

Contact : mail to Elisabeth JAMET

Longtemps décrite comme une enveloppe rigide autour des cellules végétales, la paroi cellulaire est maintenant considérée comme un compartiment dynamique impliqué dans de nombreux processus physiologiques tels que le développement, la signalisation ou la défense contre des stress biotiques ou abiotiques. Elle est constituée majoritairement de réseaux de polysaccharides (90% en masse) mais renferme aussi des protéines, formant un assemblage supramoléculaire complexe. Sa composition biochimique et l’agencement de ses constituants polysaccharidiques et protéiques varient tout au long de la vie de la cellule. Les protéines jouent des rôles clés dans le remaniement et la structuration de l’architecture pariétale, en modifiant les polysaccharides, générant des signaux ou en interagissant avec d’autres constituants de la paroi. Cependant, les connaissances actuelles sur les fonctions des protéines pariétales sont très incomplètes et l’enjeu des années à venir sera de décrypter plus finement leurs fonctions et de comprendre leurs interactions in muro.

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The cell wall proteome of A. thaliana

Depuis le début des années 2000, l’équipe s’est illustrée par ses travaux en protéomique pariétale et tient maintenant une place de leader dans ce domaine. Elle a fortement contribué à l’analyse du protéome de paroi de la plante modèle Arabidopsis thaliana qui constitue le plus grand protéome pariétal décrit à ce jour. Différents matériels ont été analysés par l’équipe : suspensions cellulaires (Borderies et al. 2003), rosettes (Boudart et al. 2005, Hervé et al. 2016), racines (Nguyen-Kim et al. 2016), secrétome de plantules étiolées en milieu liquide (Charmont et al. 2005) ou encore hypocotyles de plantules étiolées (Feiz et al. 2006, Irshad et al. 2008). Des études de glycoprotéomique ont été réalisées sur ce dernier modèle, révélant l’importance des N-glycoprotéines dans les parois (Zhang et al. 2011). L’ensemble de ces données, complétées par des données de la littérature, porte à 763 le nombre de protéines pariétales d’A. thaliana identifiées à ce jour, soit plus d’un tiers des protéines pariétales attendues (Albenne et al. 2013, Nguyen-Kim et al. 2016, Hervé et al. 2016).

Les activités de protéomique se sont étendues à d’autres plantes, telles que Brachypodium distachyon et Saccharum officinarum. Le protéome pariétal de B. distachyon est à ce jour le mieux décrit parmi les monocotylédones avec 596 protéines identifiées (Douché et al. 2013, Francin-Allami et al. 2015, Francin-Allami et al. 2016). Les données de protéomique pariétale, obtenues par l’équipe ou par d’autres groupes, sont référencées dans la banque de données WallProtDB qui renferme à ce jour 3111 protéines issues de 12 espèces végétales (Albenne et al. 2014, San Clemente et Jamet 2015). Cette base de données permet d’uniformiser les annotations et la classification des protéines en neuf groupes fonctionnels. Elle est référencée parmi les "OMIC Tools".

L’équipe a également créé d’autres outils bioinformatiques pour faciliter les analyses de protéomique :
- ProtAnnDB permet de centraliser les données d’annotation structurale (prédiction de localisation sub-cellulaire) et fonctionnelle (prédiction de domaines fonctionnels) obtenues grâce à différents logiciels bioinformatiques disponibles en ligne (San Clemente et al. 2009). Cet outil permet d’annoter très rapidement les protéines identifiées grâce à la spectrométrie de masse.
- ProTerNyc permet de prédire la position de l’extrémité N-terminale des protéines secrétées et la présence de N-glycosylations à partir des données de spectrométrie de masse MALDI-TOF (Albenne et al. 2009).

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Identification of N-glycopeptides of the At3g32980 peroxidase by MALDI-TOF MS

Nos travaux ont également permis la mise en évidence de modifications post-traductionnelles de protéines pariétales en conjugant différentes approches chromatographiques et l’exploitation des données de spectrométrie de masse (Canut et al. 2016). Nous avons ainsi localisé des acides aminés modifiés non encore décrits, des N- et des O-glycosylations et des sites de maturation (Albenne et al. 2009, Zhang et al. 2011, Hijazi et al. 2012).





L’ensemble de ces travaux a permis d’identifier des protéines d’intérêt dont l’étude fonctionnelle est en cours. Actuellement, les projets concernent des protéines de fonction inconnue (DUF642), des protéines riches en Pro/Hyp, des lectines et des protéines liées au métabolisme des lipides.






ANR TBDTOMIC (2009-2012)
Collaborations :
Emmanuelle LAUBER, Matthieu ARLAT : LIPM INRA-CNRS, Auzeville
David COBESSI : IBS, Grenoble

ANR CELLWALL (2009-2012)
Collaborations :
Herman HOFTE : INRA Versailles
Staffan PERSSON : MPI, Potsdam, Allemagne
Ignacio ZARRA : Université Saint Jacques de Compostelle, Espagne

Projet COFECUB Improving biomass for cellulose-derived biofuels (2011-2012)
Carlos Alberto LABATE : Université de Sao Paulo, Brésil
Juliana CALDERAN-RODRIGUES : Université de Sao Paulo, Brésil

WALLOMICS (2014-2017) (financement IdEx, Région Midi-Pyrénées, Université Paul Sabatier-Toulouse 3, Coordinateur C DUNAND, LRSV)

Pr Alicia GAMBOA DE BUEN : Departamento de Ecología Funcional, Instituto de Ecología, Universidad Nacional Autónoma de México, Mexique
Dr Catherine RAYON, Pr Jérôme PELLOUX : Université Picardie-Jules Verne, France
Dr Mathilde FRANCIN-ALLAMI, Dr Colette LARRE : Biopolymères, Interactions, Assemblages, INRA Angers-Nantes, France
Prof Victor VITORELLO : Laboratorio de Biologia Celular e Molecular - CENA - Universidade de São Paulo, Brésil

Plate-forme d’analyses protéomiques de Paris Sud-Ouest (INRA - PAPPSO) : Dr Michel ZIVY, Benoît VALOT, Thierry BALLIAU
Plateforme Protéomique BIBS (INRA Angers-Nantes) : Dr Hélène ROGNIAUX
Plateforme Protéomique Toulouse Midi-Pyrénées : Carole PICHEREAUX, Frédéric PONT

Protéome vert